Biokatalyse by Anton Schäffner (auth.), K. A. C. Elliott, H. J. Jakowatz, PDF

German 9

By Anton Schäffner (auth.), K. A. C. Elliott, H. J. Jakowatz, E. Kofrányi, H. Kraut, M. Rohdewald, F. Rost, A. Schäffner, G.-M. Schwab, Ä. Weischer (eds.)

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289 (1937), 436; 298 (1937), 351. 30 A. t. Co-Zymase gibt mit dem von NEGELEIN isolierten Protein ein Enzym, das eine spezifische Acetaldehydreduktase bzw. Alkoholdehydrase ist. ure, anzuwendEm, so zeigt es sich vollig inaktiv. FUr diese Dehydrierungen sind andere spezifische Proteine notwendig, die sich gegenseitig nicht ersetzen konnen. "Dber diase spezifischen Proteine haben auBer der WABBURGschen Schule EULER und ADLERl ausgedehnte Untersuchungen ausgefiihrt. Anderseits existiert ein der Co-Zymase nahe verwandtes Co-Ferment, das sich von ihr nur durch ein Mehr von 1 Phosphorsauremolekiil unterscheidet, die sogenannte Co-Dehydrase II, ein Tri-phospho-pyridin-nucleotid.

HAUROWITZ: Hoppe-Seyler's Z. physiol. Chern. 198 (1931), 9. Allgemeines uber Biokatalyse. 33 sprochenen Enzymen der Pyridin- und Flavinreihe und der Carboxylase in der Haftfestigkeit der aktiven Gruppe anihrem Trager. Die Lostrennung des Hamins ist nicht ohne weiteres moglich und die Resynthese des Ferments aus den Komponenten bisher nic~t gelungen. Die eisenhaltigen Fermente stellen oHenbar Proteide mit hauptvalenzmaBig gebundenen prosthetischen Gruppen (Haminen) dar, wahre:Q,d bei der ersten Gruppe der prosthetische Enzymanteillocker, vielleicht nur salzartig gebunden ist.

Dresden, 1930. 2 R. WILLSTATTER: Ber. dtsch. chem. Gas. 66 (1922), 3601; Naturwiss. 16 (1927). 585. a PERRIN: J. Chim. physique 8 (1905). 102. , A. P. MATHEWS. T. H. GLENN: J. bioI. Chemistry 9 (1911), 29. 5 R. WILLSTATTER, A. POLLINGER: Hoppe-Seyler's Z. physioI. Chem. 180 (1923). 281. Allgemeines uber Biokatalyse. 29 schiede der Spezifitit bewirkt. Noch deutlicher wurde die auBerordentliche Steigerung der Katalysatorwirkung durch den Einbau einer aktiven Gruppe in ein groBes Molekiil aufgedeckt, aIs es mch herauBBtellte, daB das Enzym Katalase Eisen in Form einer Eisen-Porphyrin-Verbindung enthalt.

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